Saltar ao contido principal
Xornal

Descobren que prións naturais e artificiais comparten estrutura

Actualizada: 07-02-2018 12:35
Comparte esta noticia en Facebook Comparte esta noticia en Del.icio.us Comparte esta noticia en Meneame Comparte esta noticia en Google Bookmarks Comparte esta noticia en Yahoo

Imaxe de arquivo de Jesús Requena, coordinador do equipo da USC implicado nesta investigación

Os prións adquiriron sona hai uns anos como principais causantes do denominado mal das ‘vacas tolas’, pero non foi ata hai pouco que os investigadores comprenderon o seu mecanismo preciso de propagación. Agora, un traballo no que participan investigadores da USC, equipara os prións naturais e os artificiais. Ambos están constituídos exclusivamente por proteína, carecen de ácidos nucleicos, son igualmente infecciosos e provocan a mesma enfermidade neurodexenerativa mortal que os naturais.

O achado publícao a prestixiosa revista PloS Pathogens nun artigo que lidera o investigador da Universidade de California en San Diego Alejandro M. Sevillano e no que o equipo do profesor da USC Jesús Requena demostra que prións recombinantes –aqueles producidos de xeito artificial in vitro- teñen unha estrutura similar a dos prións naturais presentes nos cerebros de animais experimentais infectados por este estraño axente infeccioso.

Trátase dun fito de relevancia que se vén sumar a outros avances recentes do mesmo grupo da USC que hai pouco tamén resolvía, en colaboración con Sevillano, a arquitectura xenérica dos prións naturais. Esta “correspóndese coa dun sacarrollas de catro voltas” e “permite comprender o mecanismo de propagación destes enigmáticos axentes patoxénicos”, aclara Requena.

A posibilidade de xerar prións artificiais é precisa para desentrañar os detalles moleculares da súa estrutura e así avanzar na comprensión do seu comportamento. “Para que os detalles moleculares da estrutura dos prións poidan ser resoltos é preciso o uso de técnicas de Resonancia Magnética Molecular (RMN) e para iso son necesarios modelos artificiais nos que se poida inducir á carta aminoácidos isotopicamente marcados e visibles mediante RMN”, explica Jesús Requena. O presente estudo “constitúe un primeiro paso nesa dirección”.

Na xeración dos novos modelos artificiais, o equipo de Jesús Requena colaborou co grupo dirixido por Joaquín Castilla do CIC-Biogune de Bilbao e a súa análise baseouse na utilización da técnica denominada proteólise limitada. Por esta vía, os prións recombinantes son fragmentados mediante unha proteasa e os anacos resultantes analizados mediante técnicas inmunoquímicas e espectroscópicas e comparados cos obtidos mediante un tratamento similar de mostras de prións naturais. En conxunto, o estudo forma parte do traballo de doutoramento de Alejandro M. Sevillano, actualmente investigador posdoutoral no laboratorio da profesora Christina J. Sigurdson na Universidade de California en San Diego onde continua traballando cos prións.